Отзывы кама 505 с шипами: Отзывы о шинах Кама Кама-505

Содержание

Шины Кама 505: отзывы и обзор

О проекте и отзывах

Кама 505

80 положительных

17 негативных

2 возможные проблемы

Добавить отзыв

Общая оценка

4.28

Бесшумность

2.01

Прочность

3.02

Износостойкость

3.99

Управление на асфальте

Управление на бездорожье

3.98

Отзывы 97
Обзор
Характеристики
Вопросы

Подборка отзывов

Асфальт
Шипы
Протектор
Аквапланирование
Шум
Торможение
Снег
Лёд
Износостойкость
Прочность
Скорость
Боковина
Комфорт
показать все

Обзор

Зимние шипованные шины для легковых автомобилей Кама 505 имеют классическую бескамерную конструкцию. Существует несколько модификаций данной модели с различными размерами и параметрами нагрузки.

Размерность

Посадочный диаметр шины от 13 до 15 дюймов.

Ширина протектора от 175 до 195 мм.

Высота профиля от 60 до 70%.

Протектор

Протектор имеет асимметричный направленный рисунок, такие покрышки хорошо себя показывают при движении автомобиля по асфальту и легкому бездорожью. При установке шин на диск необходимо учитывать направление вращения колеса.

Нагрузка

Индекс максимальной скорости от R (170 км/ч) до V (240 км/ч).

Индекс максимальной нагрузки 82 – 95, этот диапазон соответствует нагрузке на колесо 475 — 690 кг.

Глеб Потапов

Автор в разделе хобби и транспорт. Специализируется на автомобильных шинах.

e-mail для вопросов: [email protected]

Основные характеристики

Сезонность: зимние

Тип зимних шин: для северной зимы

Шипы: есть

Назначение: для легкового автомобиля

Рисунок протектора: симметричный

Направленные шины: да

Код производителя: 1151004

Сезонность: зимние

Тип зимних шин: для северной зимы

Шипы: есть

Назначение: для легкового автомобиля

Рисунок протектора: симметричный

Направленные шины: да

Код производителя: 1151004

Обсуждения

Обсуждение функционала, характеристик и особенностей. Ваши вопросы и ответы помогут дополнить обзор.

«LikeChef.ru». Копирование материалов с сайта запрещено. | По всем вопросам e-mail: [email protected]

достоинства и недостатки, рейтинг товаров, комментарии покупателей

Общий рейтинг модели: 3.9, сомниельно

08.12.2013 Беляев Игорь (отлично, оценка 4)

Достоинства
Цена-Качество

Недостатки
На высокую гору по льду буксовала

Комментарий
Два полных сезона, плюс весна затяжная все шипы на месте, бывало…

15.11.2013 Волков Сергей (сомниельно, оценка 3)

Достоинства
Дешевая.

Недостатки
На переднем приводе шипы на передних колесах вывалились процентов на 50 за 2 месяца.

Комментарий
После трех сезонов на зимнем Bridgestone ( потерял шипов процентов 30 и в каждой шине по 1-2 дырки)…

15.10.2013 тепловский Cергей (отлично, оценка 4)

Достоинства
Уверенно держит на асфальте (лёд+снежная наледь+местами асфальт) при разумных скоростях. Три зимы — потеря шипов примерно 5-6 шт на колесо (брал с чёрными шипами, обкатывал, пробуксовок избегаю, торможу — по обстоятельствам, но чаще не экстренно) Балансировка — на уровне нашемарочных гудиеров и хаккапелит, естественный износ — одинаковый.

Недостатки
У меня нет опыта эксплуатации Камы на переднем…

03.10.2013 Малахов Дмитрий (сомниельно, оценка 3)

Достоинства
Хорошо гребет по снегу.

Недостатки
Плохо балансируется, шумная

Комментарий
Купил 2 года назад. Минусы — балансировка и шум…

11.09.2013 ПК Сборка (отлично, оценка 4)

Достоинства
+ Недорогая + Хорошо держит + Хорошо гребет

Недостатки
— Вылетело много шипов после 1 сезона (пробег ~ 15000км)…

12.04.2013 Тюньков Дмитрий (отлично, оценка 5)

Достоинства

Недостатки
шумная, но магнитолу по громче и всё впорядке

09.04.2013 Пользователь скрыл свои данные (отлично, оценка 5)

Достоинства
1. Довольно хорошо держат дорогу. 2. За всю зиму ни одного потерянного шипа.

Недостатки
— А все-таки довольно шумные, особенно «с новья».

Комментарий
Шины отличные.. Можно судить уже по той разнице в количествах срабатываний ABS…

22.02.2013 Белов Александр (очень плохо, оценка 2)

Достоинства
Хороша в снежной каше

Недостатки
Очень скользкая на голом асфальте

Комментарий
Больше не куплю, через 4 месяца сменил на Хакку,…

19.01.2013 Пользователь скрыл свои данные (отлично, оценка 5)

Достоинства
по снегу гребет 2-й год езжу ни одного шипа не вылетело

Недостатки
я не нашел

Комментарий
только брать надо с черными шипами. ..

02.01.2013 Пользователь скрыл свои данные (отлично, оценка 4)

Достоинства
АСфальт и снег держит хорошо, гудит в меру.

Недостатки
На чистом льду почти не тормозит. На переднем приводе шипы на передних колесах вывалились роцентов на 70 за…

18.12.2012 kastrulya001 (отлично, оценка 5)

Достоинства
— не шумит — отбалансировалась отлично, максимальный груз 25г. — уверенно держит на льду — по сугробам выгребает

Недостатки
— пока не выявлено

Комментарий
Почитал я отзывы, думал буду брать как всегда Хакапелиту. Но обратил внимание, что отзывы практически такие же как и на Каму и делают эти все шины на одних и тех же заводах в России. И вот, выкинул я облысевшую Хаккапелиту и поставил Каму, и ничего не изменилось! Разве, что шума поменьше стало, Хакаппелита, когда новая была гудела заметно сильнее…

02.11.2012 Коновалов Максим (отлично, оценка 4)

Достоинства
хорошо держит дорогу и цена

Недостатки
шумная. Хотя до этого стояли brigestone и goodyear и тоже были шумные. Может это просто шипы и тут уже неважна…

28.10.2012 Константинов Алексей (сомниельно, оценка 3)

Достоинства

Недостатки
Жесткая и очень шумная даже для шипованной резины

Комментарий
За 3 сезона выпало всего по несколько шипов из каждой шины. В третьем сезоне пришлось регулярно делать. ..

19.10.2012 Валерьевич Максим (отлично, оценка 4)

Достоинства
Не высокая цена,сильно не шумит,

Недостатки
не обнаружены,

Комментарий
Бюджетный вариант.За всю малоснежную зиму(а городе снега практически не было)не потерялся ни один…

29.09.2012 Ванин Женя (отлично, оценка 5)

Достоинства
Оличные ходовые качества как по снегу и льду так и в весне-осеньнюю слякоть… Высокое качество изгшотовления.

Недостатки
Попадаются балоны каторые плоховато балансируются. пожалуй на этом все.

Комментарий
Откатал эти тапочки уже 2 сезона на классике… сцепные характеристики довольно высокие… гребет машинка как танк. )очень понравилось повидение резины в моменты оттепели:когда ночные морозы днем переходять в слякоть и лужы.Даже при поподании в глубокую лужу машину некуда не тянет и не бросает. Один из плюсов это заводская ошиповка(у меня с белыми шипами и с голограммой на борту,).. за 2 сезона ежедневной эксплуатации авто в общей сложности со всех 4х колес потерял 3 шипа (на одном 0 и на остальных по…

18.04.2012 Сиротенко Ольга (очень плохо, оценка 2)

Достоинства
Может быть цена

Недостатки
Все шипы ушли внутрь/стерлись. Лед — противопоказан! Срок службы — 1 сезон

Комментарий
Купила 2 новых колеса поставила наперед, сзади поставила старые 503. За один сезон шипы исчезли…

22.12.2011 Пользователь скрыл свои данные (отлично, оценка 4)

Достоинства
Хорошая проходимость по снегу; Хорошие сцепные свойства в дождливую погоду, слякоть; Низкая цена; На морозе не дубеет, очень мягкая; Заводская ошиповка (Чёрные шипы, плюс галограмма на шинах)

Недостатки
Невысокие сцепные свойства на льду и на сухом чистом асфальте. Шумность на скорости 60 км/ч (Опять же по чистому асфальту)

Комментарий
Куплена для классики (Ваз 2106), до этого стояли летние Kumho так что сравнивать…

29.11.2011 Xren Znaet (отлично, оценка 5)

Достоинства
Хорошие шины! В гололёд на них успел уже покататься — адекватно и тормозит на них автомобиль и управляется. Сегодня в укатанной колее остановился в горку, прямо днищем на укатанный мокрый снег( на встречу машина выехала). Думал — ну всё… Сам поехал в горку дальше, даже без всякой раскачки, только защита страшно шкрябала о снег и лёд.

Недостатки
Шумит. У меня звукоизоляции никакой в машине нет, и если без музыки ездить — то слышно. На скорости 60 — раздражает,…

07.11.2011 Анфалова Наталья (отлично, оценка 5)

Достоинства
Отличные шины. Езжу на них пока меньше месяца, но наша уральская погода уже все сюрпризы нам преподнесла. Было и сухо, и дождливо, был жуткий гололед, сейчас снегом все занесено, дорожных служб как обычно не видно! И во всех ситуациях шины ведут себя превосходно! Могу и скорость до 90 развить, и легко затормозить. Разница видна сразу,…

15.06.2011 Пользователь скрыл свои данные (отлично, оценка 4)

Достоинства
нормально держит дорогу в снег и гололед, цена, за 15000 км ( два сезона) потерял шипов 5 на каждом…

Показано с 41 по 60 из 64 (всего 4 страниц)

Изменения поверхностного заряда в шиповидных RBD-мутациях SARS-CoV-2 и его вариантов штаммов изменяют уклонение вируса через HSPG: обзор и механистическая гипотеза

1. Zhou P, Yang X-L, Wang X-G, Hu B, Zhang L, Zhang W, et al.. Вспышка пневмонии, связанная с новым коронавирусом вероятного происхождения от летучих мышей. Природа. (2020) 579: 270–3. 10.1038/s41586-020-2012-7 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. McKee M, Stuckler D. Если мир не сможет защитить экономику, COVID-19вредит здоровью не только сейчас, но и в будущем. Нат Мед. (2020) 26:640–2. 10.1038/s41591-020-0863-y [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Lin C, Li Y, Zhang Y, Liu Z, Mu X, Gu C и др. Цефтазидим является потенциальным лекарством. для ингибирования инфекции SARS-CoV-2 in vitro путем блокирования взаимодействия шиповидного белка с ACE2. Сигнальный преобразователь Target Ther. (2021) 6:198. 10.1038/s41392-021-00619-y [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Owen DR, Allerton CMN, Anderson AS, Aschenbrenner L, Avery M, Berritt S, et al.. Клинический кандидат на пероральный ингибитор M pro SARS-CoV-2 для лечения COVID-19. Наука. (2021) 374:1586–93. 10.1126/science.abl4784 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. СИМСЕК ЯВУЗ С, КОМСУОГЛУ ЧЕЛИКЮРТ И. Обновление противовирусного лечения COVID-19. Терк J Med Sci. (2021) 51:3372–90. 10.3906/sag-2106-250 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Parker R, Partridge T, Wormald C, Kawahara R, Stalls V, Aggelakopoulou M, et al.. Картирование Пептидом, полученный из гликопротеина шипа SARS-CoV-2, представлен HLA класса II на дендритных клетках. Представитель ячейки (2021) 35:109179. 10.1016/j.celrep.2021.109179 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Walls AC, Park Y-J, Tortorici MA, Wall A, McGuire AT, Veesler D. Структура, функция, и антигенность шиповидного гликопротеина SARS-CoV-2. Клетка. (2020) 181: 281–92.e6. 10.1016/j.cell.2020.02.058 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Salvatori G, Luberto L, Maffei M, Aurisicchio L, Roscilli G, Palombo F, et al.. SARS-CoV-2 SPIKE PROTEIN: оптимальная иммунологическая мишень для вакцин. J Transl Med. (2020) 18:222. 10,1186/с12967-020-02392-y [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Вишвакарма П., Ядав Н., Ризви З.А., Хан Н.А., Чирандживи А.К., Мани С. и др. Тяжелая острая Новые эпитопы на основе шиповидного белка респираторного синдрома коронавируса 2 индуцируют мощные иммунные ответы in vivo и ингибируют репликацию вируса in vitro. Фронт Иммунол. (2021) 12:613045. 10.3389/fimmu.2021.613045 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Yan R, Zhang Y, Li Y, Ye F, Guo Y, Xia L, et al.. Структурная основа для различные состояния спайкового белка SARS-CoV-2 в комплексе с ACE2. Сотовый рез. (2021) 31: 717–9. 10.1038/s41422-021-00490-0 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Lan J, Ge J, Yu J, Shan S, Zhou H, Fan S и др.. Структура домена, связывающего шиповидный рецептор SARS-CoV-2, связанного с рецептором ACE2. Природа. (2020) 581: 215–20. 10.1038/s41586-020-2180-5 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Hoffmann M, Kleine-Weber H, Schroeder S, Krüger N, Herrler T, Erichsen S, et al. SARS-CoV Вход в клетку -2 зависит от ACE2 и TMPRSS2 и блокируется клинически доказанным ингибитором протеазы. Клетка. (2020) 181: 271–80.e8. 10.1016/j.cell.2020.02.052 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13. Шан Дж., Йе Г., Ши К., Ван Ю, Луо С., Айхара Х. и др.. Структурные основы распознавания рецепторов SARS-CoV-2. Природа. (2020) 581: 221–4. 10.1038/s41586-020-2179-y [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Tetz G, Tetz V. Прионоподобные домены в шиповом белке SARS-CoV-2 различаются по вариантов и включить изменения сходства с ACE2. Микроорганизмы. (2022) 10:280. 10.3390/microorganisms10020280 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Бартон М.И., Макгоуэн С., Кутузов М., Душек О., Бартон Г.Дж., Антон Ван Дер Мерве П. Влияние общих мутаций в гене rbd шипа SARS-CoV-2 и его лиганде рецепторе ace2 человека на аффинность и кинетику связывания . Элиф. (2021) 10:e70658. 10.7554/eLife.70658 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Koehler M, Delguste M, Sieben C, Gillet L, Alsteens D. Начальный этап проникновения вируса: связывание вириона с клеткой поверхностные гликаны. Анну Рев Вирол. (2020) 7: 143–65. 10.1146/annurev-virology-122019-070025 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Cagno V, Tseligka ED, Jones ST, Tapparel C. Протеогликаны сульфата гепарана и вирусное прикрепление: истинные рецепторы или предвзятость адаптации? Вирусы. (2019) 11:596. 10.3390/v11070596 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Stencel-Baerenwald JE, Reiss K, Reiter DM, Stehle T, Dermody TS. Золотая середина: определение взаимодействия вируса и сиаловой кислоты. Nat Rev Microbiol. (2014) 12:739–49. 10.1038/nrmicro3346 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Clausen TM, Sandoval DR, Spliid CB, Pihl J, Perrett HR, Painter CD и др. Инфекция SARS-CoV-2 зависит от клеточного гепарансульфата и ACE2. Клетка. (2020) 183:1043–57.e15. 10.1016/j.cell.2020.09.033 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Esko JD, Lindahl U. Молекулярное разнообразие гепарансульфата. Джей Клин Инвест. (2001) 108:169–73. 10.1172/JCI200113530 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Dulaney SB, Huang X. Стратегии синтеза олигосахаридов гепарин/гепарансульфат. Adv Carbohydr Chem Biochem. (2012) 67:95–136. 10.1016/B978-0-12-396527-1.00003-6 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22. Ли Р., Лю Дж., Чжан Х. Проблема появления SARS-CoV-2 мутантов к разработке вакцин. Джей Дженет Геномикс. (2021) 48:102–6. 10.1016/j.jgg.2021.03.001 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Yuan M, Huang D, Lee C-CD, Wu NC, Jackson AM, Zhu X и др. .. Структурные и функциональные разветвления антигенного дрейфа в недавних вариантах SARS-CoV-2. Наука. (2021) 373:818–23. 10.1101/2021.02.16.430500 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Фрэмптон Д., Рэмплинг Т., Кросс А., Бейли Х., Хини Дж., Байотт М. и др. . Геномные характеристики и клинический эффект новой линии SARS-CoV-2 B.1.1.7 в Лондоне, Великобритания: полногеномное секвенирование и когортное исследование в больницах. Ланцет Infect Dis. (2021) 21:1246–56. 10.1016/S1473-3099(21)00170-5 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Tegally H, Wilkinson E, Giovanetti M, Iranzadeh A, Fonseca V, Giandhari J, et al. .. Обнаружение вызывающего озабоченность варианта SARS-CoV-2 в Южной Африке. Природа. (2021) 592: 438–43. 10.1038/s41586-021-03402-9 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Voloch CM, da Silva Francisco RJ, de Almeida LGP, Cardoso CC, Brustolini OJ, Gerber AL, et al. Геномная характеристика новой линии SARS-CoV-2 из Рио-де-Жанейро, Бразилия. Дж Вирол. (2021) 95:e00119–21. 10.1101/2020.12.23.20248598 [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Yadav PD, Sapkal GN, Abraham P, Ella R, Deshpande G, Patil DY, et al.. Нейтрализация варианта согласно исследование B.1.617 с сывороткой вакцинированных BBV152. Клин Инфекция Дис. (2021) 74: 366–8. 10.1101/2021.04.23.441101 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Карим ССА, Карим QA. Вариант Omicron SARS-CoV-2: новая глава в пандемии COVID-19. Ланцет. (2021) 398: 2126–8. 10.1016/S0140-6736(21)02758-6 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Mann WA, Meyer N, Weber W, Meyer S, Greten H, Beisiegel U. Аполипопротеин E изоформы и редкие мутации: параллельное снижение связывания с клетками и с гепарином отражает тяжесть ассоциированной гиперлипопротеинемии III типа. J липидный рез. (1995) 36:517–25. 10.1016/S0022-2275(20)39885-0 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Goedert M, Jakes R, Crowther RA. Влияние мутаций FTDP-17 при лобно-височной деменции на индуцированную гепарином сборку тау-филаментов. ФЭБС лат. (1999) 450:306–11. 10.1016/S0014-5793(99)00508-6 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Añez G, Men R, Eckels KH, Lai C-J. Пассирование вакцин-кандидатов вируса денге типа 4 в клетках легких плода-резуса отбирает гепарин-чувствительные варианты, что приводит к потере инфекционности и иммуногенности у макак-резусов. Дж Вирол. (2009 г.) 83:10384–94. 10.1128/JVI.01083-09 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Bermejo-Jambrina M, Eder J, Kaptein TM, Hamme JL, Helgers LC, Vlaming KE, et al.. Заражение и передача SARS-CoV-2 зависят от гепарансульфатных протеогликанов. EMBO J. (2021) 40:e106765. 10.15252/embj.2020106765 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Ju B, Zhang Q, Ge J, Wang R, Sun J, Ge X и др.. Выявлены человеческие нейтрализующие антитела инфекцией SARS-CoV-2. Природа. (2020) 584: 115–9. 10.1038/s41586-020-2380-z [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Wang P, Nair MS, Liu L, Iketani S, Luo Y, Guo Y, et al. Устойчивость к антителам SARS- CoV-2 варианты B1351 и B117. Природа. (2021) 593:130–5. 10.1038/s41586-021-03398-2 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Чериан С., Потдар В., Джадхав С., Ядав П., Гупта Н., Дас М. и др. Конвергентная эволюция атипичной пневмонии. Спайковые мутации CoV-2, L452R, E484Q и P681R, во второй волне COVID-19 в Махараштре, Индия. Микроорганизмы. (2021) 9:1542. 10.3390/microorganisms9071542 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. ди Джакомо С., Меркателли Д., Рахимов А., Джорджи Ф.М. Предварительный отчет о тяжелом остром респираторном синдроме коронавируса 2 (SARS-CoV-2) с шиповой мутацией T478K. J Med Virol. (2021) 93:5638–43. 10.1101/2021.03.28.437369 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Смок Р.Г., Мейерс Р. Роль гликозаминогликанов как регуляторов комплексов лиганд/рецептор. Открытая биол. (2018) 8:180026. 10.1098/rsob.180026 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Soares da. Коста Д., Рейс Р.Л., Пашкулева И. Сульфатирование гликозаминогликанов и его последствия для здоровья и расстройств человека. Анну Рев Биомед Инж. (2017) 19:1–26. 10.1146/annurev-bioeng-071516-044610 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Pascarella S, Ciccozzi M, Zella D, Bianchi M, Benetti F, Broccolo F и др.. SARS-CoV-2 B. 1.617 Индийские варианты: ответственны ли изменения электростатического потенциала за более высокую скорость передачи? J Med Virol. (2021) 93: 6551–6. 10.1101/2021.06.08.445535 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Cheng MH, Krieger JM, Banerjee A, Xiang Y, Kaynak B, Shi Y, Arditi M, Bahar I. Влияние новые варианты инфекционности и нейтрализации SARS-CoV-2: молекулярная оценка изменений во взаимодействиях белка-шипа-хозяина. iНаука. (2022) 25:103939. 10.1016/j.isci.2022.103939 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Chen J, Wang R, Gilby NB. Вэй Г-В. Вариант Омикрона (B11529): инфекционность, прорыв вакцины и устойчивость к антителам. Модель J Chem Inf. (2022) 62:412–22. 10.1021/acs.jcim.1c01451 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Tada T, Zhou H, Dcosta BM, Samanovic MI, Cornelius A, Herati RS, et al.. High- титровая нейтрализация вариантов Mu и C.1.2 SARS-CoV-2 вакциноиндуцируемыми антителами ранее инфицированных лиц. Cell Rep. (2021) 38:110237. 10.1016/j.celrep.2021.110237 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43. Фратев Ф. Мутация R346K в Mu-варианте SARS-CoV-2 изменяет взаимодействие с моноклональными антителами класса 2: исследование возмущения свободной энергии. Модель J Chem Inf. (2022) 62: 627–31. 10.1021/acs.jcim.1c01243 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44. Верма Дж., Суббарао Н. Исследование Insilico влияния мутантов горячей точки SARS-CoV-2 RBD на взаимодействие с ACE2 для понимания аффинности связывания и стабильность. Вирусология. (2021) 561: 107–16. 10.1016/j.virol.2021.06.009 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Тада Т., Чжоу Х., Дкоста Б.М., Саманович М.И., Маллиган М.Дж., Ландау Н.Р. Вариант лямбда SARS-CoV-2 остается восприимчивым к нейтрализации мРНК антител, индуцированных вакциной, и реконвалесцентной сыворотке. bioRxiv. (2021) 10.1101/2021.07.02.450959 [CrossRef] [Google Scholar]

46. Wang R, Chen J, Gao K, Wei G-W. Бегство от вакцины и быстрорастущие мутации в Великобритании, США, Сингапуре, Испании, Индии и других странах, опустошенных COVID-19. Геномика. (2021) 113:2158–70. 10.1016/j.ygeno.2021.05.006 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Кумар С., Тамбираджа Т.С., Каруппанан К., Субраманиам Г. Омикрон и дельта-вариант SARS-CoV-2: сравнительное компьютерное исследование шиповидного белка. J Med Virol. (2022) 94:1641–9. 10.1002/jmv.27526 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Vascon F, Gasparotto M, Giacomello M, Cendron L, Bergantino E, Filippini F, et al. Электростатика белков: от вычислительного и структурного анализа до открытие функциональных отпечатков пальцев и биотехнологический дизайн. Comput Struct Biotechnol J. (2020) 18: 1774–89. 10.1016/j.csbj.2020.06.029 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Harvey WT, Carabelli AM, Jackson B, Gupta RK, Thomson EC, Harrison EM, et al.. Варианты SARS-CoV-2, спайковые мутации и ускользание от иммунитета. Nat Rev Microbiol. (2021) 19:409–24. 10.1038/s41579-021-00573-0 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Hensley SE, Das SR, Bailey AL, Schmidt LM, Hickman HD, Jayaraman A, et al.. Авидность связывания гемагглютининовых рецепторов приводит к антигенному дрейфу вируса гриппа А. Наука. (2009 г.) 326:734–6. 10.1126/science.1178258 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Motozono C, Toyoda M, Zahradnik J, Ikeda T, Saito A, Tan TS и др. Возникающий SARS- Мутант CoV-2 уклоняется от клеточного иммунитета и повышает инфекционность вируса. bioRxiv. (2021) 10.1101/2021.04.02.438288 [CrossRef] [Google Scholar]

52. Muecksch F, Weisblum Y, Barnes CO, Schmidt F, Schaefer-Babajew D, Lorenzi JCC, et al. Развитие силы, широты и устойчивости к мутациям ускользания вируса в нейтрализующих антителах к SARS-CoV-2. bioRxiv. (2021). 10.1101/2021.03.07.434227 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Нельсон Г. , Бузко О., Патрисия С., Ниази К., Рабизадех С., Сун-Шионг П. Молекулярно-динамическое моделирование показывает, что мутация E484K усиливает сродство шипа RBD-ACE2 и 1 комбинация мутаций E484K, K417N и N501Y (501Y. вариант V2) индуцирует большее конформационное изменение, чем мутант N501Y, что потенциально может привести к esc. bioRxiv. (2021) 10.1101/2021.01.13.426558 [CrossRef] [Google Scholar]

54. Weisblum Y, Schmidt F, Zhang F, DaSilva J, Poston D, Lorenzi JCC, et al.. Спасение от нейтрализующих антител SARS-CoV- 2 варианта шиповидного белка. Элиф. (2020) 9:e61312. 10.7554/eLife.61312 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

55. Zhu X, Mannar D, Srivastava SS, Berezuk AM, Demers J-P, Saville JW, et al.. Криоэлектронная микроскопия структуры спайкового белка N501Y SARS-CoV-2 в комплексе с ACE2 и двумя мощными нейтрализующими антителами. PLoS биол. (2021) 19:e3001237. 10.1371/journal.pbio.3001237 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56. Cao Y, Wang J, Jian F, Xiao T, Song W, Yisimayi A и др.. Омикрон сбегает большинство существующих антител, нейтрализующих SARS-CoV-2. Природа. (2022) 602: 657–63. 10.1038/s41586-021-04385-3 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Аугусто Г., Мохсен М.О., Зинхан С., Лю Х, Фогель М., Бахманн М.Ф. Данные in vitro показывают, что индийский дельта-вариант B1617 SARS-CoV-2 избегает нейтрализации как за счет сродства к рецепторам, так и за счет уклонения от иммунитета. Аллергия. (2022) 77:111–7. 10.1111/all.15065 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58. Wink PL, Volpato FCZ, Monteiro FL, Willig JB, Zavascki AP, Barth AL и др. Первое выявление SARS Вариант -CoV-2 лямбда (C.37) в Южной Бразилии. Infect Control Hosp Epidemiol. (2021) 10.1017/ice.2021.390 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

59. Shah M, Woo HG. Омикрон: сильно мутировавший вариант SARS-CoV-2 демонстрирует более сильное связывание с ACE2 и потенциально избегает одобренных терапевтических антител против COVID-19. Фронт Иммунол. (2022) 12:830527. 10.3389/fimmu.2021.830527 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Yi C, Sun X, Lin Y, Gu C, Ding L, Lu X и др.. Комплексное картирование связывания горячие точки нейтрализующих антител, специфичных для SARS-CoV-2 RBD, для отслеживания вариантов ускользания от иммунного ответа. Геном Мед. (2021) 13:164. 10.1186/с13073-021-00985-w [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61. Kim S, Liu Y, Ziarnik M, Cao Y, Zhang XF, Im W. Связывание человеческого ACE2 и RBD Omicron, усиленное уникальные модели взаимодействия среди вызывающих озабоченность вариантов SARS-CoV-2. bioRxiv. (2022). 10.1101/2022.01.24.477633 [CrossRef] [Google Scholar]

62. Chakraborty S. Шиповидные мутанты E484K и N501Y SARS-CoV 2 повышают распознавание ACE2, но снижают сродство к нейтрализующим антителам. Int Immunopharmacol. (2021) 102:108424. 10.1101/2021.06.23.449627 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63. Тейлор Л. Почему ученые всего мира наблюдают за заражением COVID-19 в Великобритании. Природа. (2021) 599: 189–90. 10.1038/d41586-021-03003-6 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64. Meng B, Abdullahi A, Ferreira IATM, Goonawardane N, Saito A, Kimura I и др. Измененное использование TMPRSS2 при SARS -CoV-2 Omicron влияет на инфекционность и фузогенность. Природа. (2022) 603: 706–14. 10.1038/s41586-022-04474-x [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65. Масло С., Фридланд Р., Тубкин М., Лаубшер А., Акалу Т., Кама Б. Характеристики и исходы госпитализированных пациентов в Южной Африке во время волны Омикрон COVID-19 по сравнению с предыдущими волнами. ДЖАМА. (2022) 327: 583–4. 10.1001/jama.2021.24868 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66. Yu M, Zhang T, Zhang W, Sun Q, Li H, Li J. Выяснение взаимодействий между гепарин/гепарансульфатом и белки, родственные SARS-CoV-2, — важная стратегия разработки новых терапевтических средств для лечения COVID-19. пандемия. Фронт Мол Биоски. (2021) 7:490. 10.3389/fmolb.2020.628551 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67. Bendstrup KE, Gram J, Jensen JI. Влияние ингаляционного гепарина на функцию легких и коагуляцию у здоровых добровольцев. Eur Respir J. (2002) 19: 606–10. 10.1183/09031936.02.00105202 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

68. Ehre C. Инфекция SARS-CoV-2 клеток дыхательных путей. N Engl J Med. (2020) 383:969. 10.1056/NEJMicm2023328 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69. Tandon R, Sharp JS, Zhang F, Pomin VH, Ashpole NM, Mitra D и др. Эффективное ингибирование проникновения SARS-CoV-2 производными гепарина и эноксапарина. Дж Вирол. (2021) 95: e01987-20. 10.1128/JVI.01987-20 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70. Xu C, Wang Y, Liu C, Zhang C, Han W, Hong X и др.. Конформационная динамика тримерного шиповидного гликопротеина SARS-CoV-2 в комплексе с рецептором ACE2, выявленным с помощью крио-ЭМ. Научная реклама (2021) 7:eabe5575. 10.1126/sciadv.abe5575 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

71. Петтерсен Э.Ф., Годдард Т.Д., Хуанг К.С., Коуч Г.С., Гринблатт Д.М., Мэн Э.К. Феррин ТЭ. UCSF химера? Система визуализации для поисковых исследований и анализа. J Comput Chem. (2004) 25:1605–12. 10.1002/jcc.20084 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

72. Шаповалов М.В., Данбрэк Р.Л. Сглаженная библиотека ротамеров, зависящая от остова, для белков, полученная на основе адаптивных оценок плотности ядер и регрессий. Состав. (2011) 19:844–58. 10.1016/j.str.2011.03.019 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

73. Долински Т.Дж., Чодровски П., Ли Х., Нильсен Дж.Е., Дженсен Дж.Х., Клебе Г. и др.. PDB2PQR: Расширение и модернизация автоматизированной подготовки биомолекулярных структур для молекулярного моделирования. Нуклеиновые Кислоты Res. (2007) 35:W522–5. 10.1093/nar/gkm276 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

74.